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Le dithiothréitol (DTT), également connu sous le nom de réactif de Cleland, est une petite molécule redox. largement utilisé dans les travaux de biochimie pour réduire les ponts disulfures et dénaturer les protéines avant l'analyse par électrophorèse (SDS-PAGE).
Le DTT est fréquemment utilisé pour réduire les liaisons disulfure des peptides et protéines et, plus généralement, pour empêcher la formation de liaisons disulfure intramoléculaires et intermoléculaires entre les résidus cystéine des protéines
Sa forme oxydée est un cycle à 6 chaînons à liaison disulfure. Son nom dérive du sucre à quatre carbones, le thréose.
DTT - Dithiothreitol
DTT - Dithiothreitol |
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Numéro CAS | 3483-12-3 | ||||||||
Masse moléculaire | 154.25 g/Mol | ||||||||
Formule | C4H10O2S2 | ||||||||
Nom chimique | (2S,3S)-1,4-bis(sulfanyl)butane-2,3-diol | ||||||||
Pureté | > 99% | ||||||||
Solubilité | Dans : l'eau, l'éthanol, l'acétone et l'acétate d'éthyle. |
La plage de pH optimale pour le DTT se situe entre 7,1 et 8,0, mais le réactif peut être utilisé efficacement à un pH de 6,5 à 9,0. Le DTT est bien stable (durée de conservation plus longue sous forme de poudre que le 2-mercaptoéthanol), mais les solutions mères doivent être utilisées immédiatement et toute solution restante doit être jetée.
Le dithiothréitol est un agent réducteur puissant avec un potentiel redox de -0,33 V à pH 7. La réduction d'une liaison disulfure est suivie de deux réactions séquentielles d'échange thiol-disulfure